Equacão de Michaelis-Menten: Modelagem

Antes de estudarmos um pouco de bioquímica, imaginamos que essa matéria visa muito reações orgânicas, porém bioquímica se usa de muita físico-química. 

Logo muito importânte nesse estudo gira em torno da interpretação de quanto efetiva é uma enzima frente um substrato, esse critério é estudado pela equação de Michaelis-Menten, que envolove a concentração do substrato, da enzima, contantes de velocidade e velocidade de reação.

Abaixo temos o desenvolver da equação: 

Extraído do livro: Atkins - Princípios de Físico Química

Onde:

E = Enzima

S = Substrato

ES = Complexo Enzima Substrato

Logo para compreender a velocidade de formação do produto proveniente da reação entre o Substrato (Reagente ao qual se adiciona a Enzima). A Enzima tem como funcionalidade diminuir a energia de ativação e dessa forma causar um aumento da velocidade de reação. Podemos ver na reação de formação do produto, que ao fim, o reagente que entrou em contato com a enzima realmente reagiu e ocorreu a formaçãode algo novo, mas o mais interessante é observar que a enzima é removida no fim da reação, ou seja, a mesma participa somente diminuindo a energia, para que a reação se torne mais rápida, sem entrar de forma ativa como reagente.

Uma característica das reações catalisadas com enzimas é a utilização de uma simplificação na modelagem da equação que descreve a velocidade de formação do produto, onde as constantes de velocidades envolvidas no processo levam a usar a constante de Michaelis - Menten (KM), que recebe esse nome por causa dos cientistas que as relacionaram (observar na imagem equação 31b) e acharam mais simples usar uma constante que relacione todas as outras (uma variável) na equação de velocidade.

Outra característica da equação é que se observou que pode-se calcular também a velocidade máxima da reação (a velocidade obtida com o uso da equação 31a é a velocidade média de formação do produto). A velocidade máxima pode ser obtida com a multiplicação da concentração inicial de enzima [E]o com a constante de velocidade de formação de ES em E + Produto, ou seja, k2 x [E]o. O k2 também é chamado de número de Turnover, que é o valor máximo de reações enzimáticas catalizadas por segundo, ou seja, pode ser considerada como uma frequência (s ^ -1).

Com essas observações pode-se ver que no estudo de química existe necessidade de compreender diversas áreas, ou seja, modelagem matemática, cinética química, química analítica e orgânica contribuem em muito para a bioquímica. Logo essa que é a base de estudo da biologia, se mostra muito mais próxima da fisico-química do que das matérias de análise laboratorial que os biólogos tantam usam. Portanto um bom uso da modelagem matemática e da usabilidade de físico-química são imprescindíveis para qualquer área de estudo biológico. Um bom biólogo conhece bem bioquímica, portanto, deve compreender o básico de modelagem matemática e cinética química.

Logo abaixo temos um gráfico que relaciona Velocidade de Reação x Concentração do Substrato. Podemos ver que a curva obtida se comporta como uma reta nos primeiros 10% do percurso da reação, logo após isso a mesma se comporta como uma exponencial inversa (uma raiz).

Analisando o gráfico fica muito explícito que a metade da velocidade média corresponde à Constante de Michaelis-Menten.

Para compreender melhor como se dá a modelagem e análise da equação de formação de produto com uso de uma enzima como catalisador, proponho o vídeo a seguir, que mesmo estando em inglês é muito simples sua compreensão.